Information sur les aliments nouveaux: Soja résistant aux insectes – MON 87751

Santé Canada a avisé Monsanto Canada inc. qu’il ne s’oppose pas à l’utilisation du soja MON 87751 résistant aux insectes comme un aliment. Le Ministère a réalisé une évaluation approfondie de cette variété de soja conformément à ses Lignes directrices sur l’évaluation de l’innocuité des aliments nouveaux. Ces lignes directrices sont fondées sur les principes internationalement acceptés pour l’établissement de l’innocuité des aliments comportant des caractères nouveaux.

Contexte :

Le texte qui suit résume l’avis remis par Monsanto Canada inc. ainsi que l’évaluation de Santé Canada. Il ne contient aucun renseignement commercial confidentiel.

1. Introduction

Monsanto a mis au point la lignée de soja MON 87751 résistant aux insectes en utilisant des techniques de l’ADN recombinant pour y introduire deux séquences codantes : cry1A.105 et cry2Ab2, qui codent respectivement pour les protéines Cry1A.105 et Cry2Ab2. Les deux protéines qui sont des ð-endotoxines ayant des propriétés d’insecticides se fixent à des récepteurs spécifiques de la cadhérine de l’épithélium de l’intestin moyen des lépidoptères ciblés. Les séquences codantes cry1A.105 et cry2Ab2 sont issues de la sous-espèce kurstaki de la bactérie Bacillus thuringiensis dont la présence dans le sol est répandue.

L’évaluation de l’innocuité du soja MON 87751 résistant aux insectes a été réalisée par les évaluateurs scientifiques de la direction des aliments conformément aux Lignes directrices relatives à l’évaluation de l’innocuité des aliments nouveaux de Santé Canada. Ces lignes directrices sont basées sur les démarches d’harmonisation avec les directives établies par d’autres autorités réglementaires et reflètent les documents d’orientation internationaux dans ce domaine (p. ex., Codex Alimentarius). L’évaluation a pris en compte les éléments suivants : la façon dont le soja MON 87751 a été mis au point, la comparaison de sa composition et de sa qualité nutritionnelle avec celles des variétés non modifiées et son potentiel risque de toxicité ou d’allergénicité.Monsanto Canada inc. a présenté des données démontrant que le soja MON 87751 est sécuritaire et que sa qualité nutritionnelle est semblable à celle des variétés de soja traditionnellement utilisées comme aliments au Canada.

En vertu du titre 28 du Règlement sur les aliments et drogues, la direction des aliments est responsable de l’évaluation préalable à la mise en marché des aliments nouveaux et des ingrédients alimentaires nouveaux. Le soja MON 87751 résistant aux insectes est selon l’alinéa (c)(i) de article B.28.001 du Règlement sur les aliments et drogues considérée comme un aliment nouveau (« c) aliment dérivé d’un végétal, d’un animal ou d’un micro-organisme qui, ayant été modifié génétiquement, selon le cas

(i) présente des caractères qui n’avaient pas été observés auparavant […]. »).

2. Mise au point de la plante modifiée

Le requérant a fourni les renseignements décrivant les méthodes utilisées pour mettre au point le soja MON 87751 résistant aux insectes, ainsi que les données de biologie moléculaires qui caractérisent la modification génétique à l’origine de la résistance à certains lépidoptères nocifs. La résistance a été obtenue en transformant la variété traditionnelle de soja A3555 au moyen d’une cassette d’expression transgénique contenant les gènes nouveaux cry1A.105 et cry2Ab2 et leurs éléments régulateurs.

Le soja MON 877751 résistant aux insectes a été génétiquement modifié par la transformation de la variété commerciale de soja A3555 au moyen de l’Agrobacterium et le plasmide PV-GMIR13196. Le plasmide PV-GMIR13196 contenait deux séquences d’ADN de transfert distinctes (ADN-T I et ADN-T II), chacune constituée d’une cassette d’expression, dont l’une contenait les séquences codantes cry1A.105 et cry2Ab2 (ADN-T 1) et l’autre, les séquences codantes aadA et splA (ADN-T II). La séquence aadA code pour une enzyme modifiant l’aminoglycoside, ce qui confère la résistance à la spectinomycine et à la streptomycine et permet une sélection appropriée du tissu transformé. La séquence splA code pour la protéine saccharose phosphorylase. Lorsque la protéine est exprimée au cours du développement de l’embryon, elle empêche le métabolisme du saccharose, ce qui lui confère une apparence rétractée. Les graines sans splA paraissent normales, ce qui permet une observation visuelle de l’absence de l’ADN-TII du génome de la plante.

La cassette d’expression du cry1A.105 et du cry2Ab2 contient les éléments génétiques suivants : le promoteur, la séquence de tête et la séquence intronique du gène act2 d’Arabidopsis thaliana qui dirige la transcription dans les cellules végétales; la séquence de ciblage CTP2 du gène ShkG d’A. thaliana codant pour la région du peptide de transit de 5-énolpyruvylshikimate -3-phosphate synthétase (EPSPS), dirigeant le transport de la protéine au chloroplaste; la séquence codante cry2Ab2 codant pour la protéine Cry2Ab2 qui confère la résistance aux insectes; la séquence de la région 3′ non traduite du gène Mt d’Oryza sativa (riz) codant pour la protéine du type métallothionéine qui dirige la polyadénylation des ARNm; le promoteur, la séquence de tête et la séquence de ciblage issue de la famille de gènes RbcS d’Arabidopsis thaliana codant pour la petite sous-unité ats1A qui dirige la transcription dans les cellules végétales et transporte la protéine au chloroplaste; la séquence codante cry1A.105 codant pour la protéine Cry1A.105 qui confère la résistance aux insectes et la séquence 3′ non traduite du gène PT1 de Medicago truncatula (luzerne) codant pour un transporteur de phosphate qui dirige la polyadénylation des ARNm. La séquence codante cry1A.105 code pour une seule protéine chimérique, Cry1A.105, constituée de divers domaines des protéines Cry1Ab, Cry1Ac, et Cry1F de la sous-espèce kurstaki de B. thuringiensis. La séquence codante cry2Ab2 code pour une seule protéine, Cry2Ab2.

La cassette d’expression d’aadA et splA contient les éléments génétiques suivants : la séquence activatrice de l’ARN 35 S du virus de la mosaïque de la scrofulaire qui amplifie la transcription dans la plupart des cellules végétales; le promoteur, la séquence de tête et la séquence intronique du gène EF-1 d’A. thaliana codant pour le facteur d’élongation EF-1 qui dirige la transcription dans les cellules végétales; la séquence de ciblage du gène ShkG d’A. thaliana codant pour la région du peptide de transit d’EPSPS qui dirige le transport de la protéine au chloroplaste; la séquence codante aadA bactérien codant pour une enzyme modifiant l’aminoglycoside, le 3(9)-O-nucléotidyltransférase du transposon Tn7, à l’origine de la résistance à la spectinomycine et à la streptomycine; la séquence 3′ non traduite de la famille de gènes RbcS de Pisum sativsa qui code pour la petite sous-unité de carboxydismutase qui dirige la polyadénylation des ARNm; la séquence de tête, le promoteur et la séquence activatrice de la région 5′ non traduite de Vicia faba (féverole à gros grains) codant pour une protéine séminale qui dirige la transcription dans les cellules végétales; la séquence codante splA codant pour la protéine saccharose phosphorylase qui catalyse la conversion du saccharose en fructose et en glucose -1-phosphate; et la séquence 3′ non traduite du gène de la nopaline synthase (nos) d’Agrobacterium tumefaciens pTi codant pour la NOS qui dirige la polyadénylation des ARNm. En utilisant les méthodes traditionnelles de transformation, l’ADN de transfert ADN-T II a été retiré du génome du soja, produisant ainsi la lignée du soja MON 87751 génétiquement modifiée qui ne contient que la cassette d’expression du cry1A.105 et du cry2Ab2 (ADN-T I).

3. Caractérisation de la plante modifiée

L’analyse par transfert de Southern et le séquençage de l’ADN du soja MON 87751 résistant aux insectes ont démontré la présence d’une seule copie de la cassette d’expression des sequences codantes cry1A.105 et cry2Ab2 dans un seul locus du génome du soja. L’analyse par transfert de Southern a confirmé l’absence de tout ADN de squelette plasmidique dans le soja MON 87751 résistant aux insectes.

La stabilité de la cassette d’expression du cry1A.105 et du cry2Ab2 insérée a été évaluée à partir de la descendance de cinq générations. Les résultats de l’analyse par transfert de Southern et les données de ségrégation ont démontré la stabilité génomique du soja MON 87751 résistant aux insectes.

4. Information sur le produit

Le soja MON 87751 résistant aux insectes diffère des variétés traditionnelles de soja par la présence des gènes cry1A.105 et cry2Ab2 et de leurs éléments régulateurs. L’insertion de ces gènes entraîne une expression ciblée dans le tissu de la lignée MON 87751, des protéines nouvelles Cry1A.105 et Cry2Ab2. L’expression particulière de ces deux protéines insecticides dans le tissu est à l’origine de la résistance à des lépidoptères particuliers.

La séquence codante cry1A.105 code pour une seule protéine de synthèse, Cry1A.105, constituée de divers composants dont Cry1Ab, Cry1Ac, et la protéine Cry1F de la sous-espèce kurstaki de B. thuringiensis. La séquence codante de cry2Ab2 code pour une protéine unique, la Cry2Ab2 qui estaussi issue de la sous-espèce kurstaki de B. thuringiensis.

B. thuringiensis est une bactérie Gram positif vivant dans le sol qui n’a jamais été associée à une source d’allergènes connus. B. thuringiensis sous la forme sporulée est utilisée à l’échelle commerciale depuis 1958 afin de produire des produits insecticides d’origine microbienne. La toxicité extrêmement faible des produits insecticides à base de B. thuringiensis a été démontrée dans de nombreuses études publiées. Par ailleurs, aucun cas confirmé de réaction allergique aux protéines Cry durant les 50 ans d’utilisation de produits à base de B. thuringiensis

Le requérant a présenté les données démontrant le degré d’expression des protéines Cry1A.105 et Cry2Ab2 dans le soja MON 87751. La présente étude menée en 2012 portait sur des échantillons de végétaux obtenus pendant leur saison de croissance dans cinq champs d’essai pilotes aux États-Unis ( en Arkansas, en Iowa, au Kansas, en Caroline du Nord, et en Pennsylvanie). Tous les champs étaient situés dans des régions qui sont favorables à la culture du soja et représentent les conditions environnementales cibles habituellement observées dans le cadre de la production du soja. Dans chaque champ, quatre parcelles répétées de la lignée MON 87751 ont été plantées en respectant un plan en blocs aléatoires complets. Les tissus suivants ont été prélevés sur MON 87751 : les feuilles aux stades 1 à 4, la racine, la graine, le fourrage, et le pollen/tissus des anthères., Les fleurs ont par la suite été recueillies sur le seul site de culture de Illinois aux fins de l’extraction du pollen/tissus des anthères de MON 87751. À cet endroit, la plantation n’était pas faite selon un plan aléatoire. Les quantités de protéines Cry1A.105 et Cry2Ab2 ont été déterminées au moyen d’un test ELISA. Les moyennes, les écarts-types (ET) et les plages des teneurs en protéines Cry1A.105 et Cry2Ab2 dans les tissus des feuilles des stades 1 à 4, de la racine, du fourrage, et des tissus ont été exprimés en µg/g poids sec (ps). La teneur en protéines Cry1A.105 et Cry2Ab2 dans le pollen/tissus des anthères du soja ont été exprimés en µg/g de poids frais (pf).

Les teneurs en protéine Cry1A.105 dans les tissus suivants sont: feuilles au stade 1 (580 ± 250 µg/g ps, 260 à 1 100 µg/g ps); les feuilles au stade 2 (590 ± 270 µg/g ps, 68 à 1 100 µg/g ps); les feuilles au stade 3 (400 ± 220 µg/g ps, 50 à 780 µg/g ps); les feuilles au stade 4 (790 ± 280 µg/g ps, 430 à 1600 µg/g ps); la racine ( LD, LD = 0,563 g/0,322 pf); le fourrage (230 ± 91 µg/g ps, 110 à 440 µg/g ps) et les graines (2,4 ± 0,50 µg/g ps, 1,7 à 3,2 µg/g ps). La teneur moyenne de la protéine Cry1A.105 observée dans le pollen/tissu des anthères s’élevait à 11 µg/g pf. Cependant, les intervalles de valeurs cibles et l’écart-type n’ont pas pu être déterminés en raison d’une quantité insuffisante de tissus. La teneur moyenne en protéine Cry1A.105 dans la lignée MON 87751 de tous les sites était la plus élevée dans les feuilles au stade 4, soit à 790 µg/g ps, et la plus faible, dans la racine dont la teneur est inférieure à la limite de détection.

Les teneurs en protéine Cry2Ab2 dans les tissus suivants sont: les feuilles au stade 1 (24 ± 5,9 µg/g ps, 17 à 37 µg/g ps); les feuilles au stade 2 (26 ± 3,1 µg/g ps, 20 à 33 µg/g ps); les feuilles au stade 3 (32 ± 5,2 µg/g ps, 25 à 43 µg/g ps); les feuilles au stade 4 (24 ± 2,7 µg/g ps, 18 à 29 µg/g ps); la racine (15 ± 2,7 µg/g ps, 11 à 22 µg/g ps); le fourrage (14 ± 2,2 µg/g ps, 11 à 18 µg/g ps) et les graines (4,0 ± 0,77 µg/g ps, 2,6 à 5,1 µg/g ps).La teneur moyenne de la protéine Cry2Ab2 observée dans le pollen/les tissus des anthères s’élevait à 7,7 µg/g pf. Cependant, les intervalles de valeurs cibles et l’écart-type n’ont pas pu être déterminés en raison d’une quantité insuffisante de tissus. La teneur moyenne en protéine Cry2Ab2 dans la lignée MON 87751 de tous les sites était la plus élevée dans les feuilles au stade 3 avec 32 µg/g ps, et la plus faible dans la graine avec 4,0 µg/g ps.

5. Exposition alimentaire

Il est prévu que la lignée de soja MON 87751 résistant aux insectes sera utilisée aux mêmes fins que celles des variétés traditionnelles de soja., Le requérant ne prévoit pas de modification importante dans la façon dont le soja sera utilisé dans l’alimentation. L’estimation de l’exposition alimentaire de la sous-population qui consomme le plus de soja par rapport à son poids corporel (nourrissons ≤ 1 an) a été calculée en se fondant sur l’apport quotidien au 95e centile chez les consommateurs de soja seulement. Selon le scénario de la pire éventualité, l’estimation de l’exposition alimentaire aux protéines Cry1A.105 et Cry2Ab2 atteignait respectivement 30,7 µg/kg poids corporel (pc)/jour et 52,7 µg/kg pc/jour.. La comparaison aux DSENO établies à partir des études de toxicité orale aiguë ci-dessous indiquées révèle des marges de sécurité respectivement supérieures à 6,7×105 ou à 4,1×105. Ces données sont donc considérées comme suffisantes pour protéger le public.

6. Nutrition

Les constituants nutritionnels et antinutritionnels du soja MON 87751 résistant aux insectes ont été mesurés et comparés à ceux du témoin A3555 de la variété traditionnelle et à des variétés de soja offertes sur le marché.

Aux fins de l’analyse de la composition du soja, les lignées MON 87751 et A3555 ainsi que 19 variétés de référence ont été cultivées en 2012 au cours de la saison de végétation en huit endroits des États-Unis (Arkansas, Iowa (2 sites), Illinois, Kansas, Caroline du Nord, Nebraska et Pennsylvanie) Ces zones étaient représentatives des principales régions de culture du soja. Toutes les plantes ont été cultivées dans des conditions agronomiques normales dans leur région géographique respective Ces traitements agronomiques ont été appliqués uniformément à l’échelle de toutes les parcelles ( experiences, témoins et référence).

Les principaux paramètres nutritionnels et compositionnels mesurés dans les graines des lignées MON 87751 et la variété témoin A3555 sont les suivants : les macromolécules (protéines, lipides, constituants minéraux, humidité et glucides), les fibres (fibres au détergent acide et fibres au détergent neutre), les minéraux (le calcium, le phosphore), 18 acides aminés, 22 acides gras, les vitamines [E (ð-tocophérol) et K (phylloquinone)], les antinutriments (lectine, acide phytique et inhibiteurs de la trypsine), les oligosaccharides (raffinose, stachyose), et les isoflavones (équivalents daidzéine totaux, équivalents génistéines totaux et équivalents glycitéine totaux). Les principaux nutriments et antinutriments ont été sélectionnés conformément au document intitulé Revised Consensus Document on Compositional Considerations for New Varieties of Soybean [Glycine max (L.) merr.] : Key Food and Feed Nutrients, Antinutrients, and Secondary Plant Nutrients (2012).

Aucune différence significative n’a été observée dans l’analyse des sites combinés entre la lignée de soja MON 87751 et le composant 42 des 50 témoins traditionnels.

Les résultats de l’analyse combinée des sites de traitements ont révélé des différences statistiquement significatives au niveau du composant 8 des 50 constituants. Cette difference s’etablit comme suit: . Pour le soja: les protéines (augmentation moyenne de 1,15 %), la proline (augmentation moyenne de 1,97 %), la glycine (augmentation moyenne de 1,17 %), la raffinose (réduction moyenne de 7,37 %), le phosphore (augmentation moyenne de 1,89 %), la vitamine E (réduction moyenne de 6,83 %).; Pour le fourrage, les lipides totaux (une réduction moyenne de 6,22 %) et des fibres au détergent neutre (augmentation moyenne de 7,89 %). Les valeurs moyennes de la lignée MON 87751 pour tous les sites combinés se situaient à 99% dans l’intervalle de tolérance établie à partir des variétés commerciales de référence cultivées au cours du même essai. Par aileurs, toutes les valeurs moyennes combinées et les intervalles de valeurs cibles de tous les constituants nutritifs de la lignée MON 87751 des sites de traitements, y compris celles qui présentaient une différence significative, se situaient dans la plage de variabilité naturelle de la composition du soja commercial publiée dans le document de l’Organisation de coopération et de développement économiques, dans la documentation scientifique et dans la base de données sur la composition des cultures de l’Institut international des sciences de la vie (ILSI).

Les données présentées par le requérant démontrent de manière satisfaisante que la composition du soja MON 87751 est comparable à celle des témoins non transgéniques. Par conséquence, sa consommation ne représente pas de risque nutritionnel plus grand pour les consommateurs.

7. Chimie et toxicologie

Le requérant a fourni des justifications scientifiques et des données bio-informatiques considérées comme étant acceptables aux fins de l’évaluation de l’innocuité. Les protéines introduites ont déjà été évaluées par la Direction des aliments en appui à la variété de maïs transgénique MON 89034. Il avait alors été déterminé que ces protéines ne comportaient pas de risques toxicologiques pour les consommateurs.

Le requérant a fourni des analyses bio-informatiques de l’insert d’ADN transgénique et des régions flanquantes. Les séquences présumées d’acides aminés se sont révélées comparables aux protéines de la base de données du FAARP (Genbank, version 193) et aux bases de données sur les toxines (TOX_2013) en utilisant l’outil d’alignement de séquences FASTA (v 3.4). En se référant aux critères de recherche, aucune différence significative ou un alignement toxicologique pertinent n’a été observée. Par conséquent toute protéine produite ne poserait aucun risque de toxicité.

En lieu et place des études sur la toxicité orale aiguë des Cry1A.105 et de Cry2Ab2, le requérant a fourni une justification scientifique acceptable. Les protéines Cry1A.105 et Cry2Ab2 issues d’Escherichia coli qui ont déjà été évaluées dans le cadre de l’évaluation du maïs MON 89034 ont été considérées comme équivalentes aux protéines de la présente demande. Les protéines Cry1A.105 et Cry2Ab2 de la lignée MON 87751 présentent une homologie en acides aminés respectivement supérieur à 99 % et à 98 % lorsqu’on les compare aux protéines présentes dans la lignée MON 89034. La protéine Cry1A.105 exprimée dans la lignée MON 87751 présente 4 acides aminés additionnels à son extrémité N-terminale, tandis que la protéine Cry2Ab2 présente 18 acides aminés de moins à son extrémité N-terminale par rapport à la lignée MON 89034. Cependant, l’homologie de la séquence était de 100 % dans les domaines résistant à la protéase, ce qui confère à la protéine les propriétés insecticides. Ces protéines issues d’E. coli ont déjà été évaluées dans le cadre d’études de toxicité orale aiguë chez des souris CD-1 et à des doses les plus élevées avec des DSENO)a de 2 072 et 2 198 mg/kg pc respectivement pour la Cry1A.105 et la Cry2Ab2.

Le requérant a aussi présenté les résultats d’une étude de toxicité orale aiguë sur la protéine Cry2Ab2 dérivée d’E. coli administrée à des souris. Les groupes de souris (10/sexe/groupe) ont reçu la Cry2Ab2 à raison de 2 000 mg/kg pc par gavage dans une solution tampon carbonate/bicarbonate de 1mM (pH 10,15-10,30). Le gavage s’est déroulé en 2 doses pendant 4 heures. Les animaux témoins ont reçu une dose équivalente d’albumine sérique bovine (ASB) à titre de protéine témoin. Le traitement avec Cry2Ab2 a été associé à des mortalités (3 mâles sur 10 et 4 femelles sur 10) et des signes cliniques de toxicité (5 mâles sur 10 et 5 femelles sur 10) au cours de la journée suivant l’administration des doses. En réaction à ce résultat inattendu, les auteurs de l’étude ont mené une enquête visant à déterminer la raison. La composition de la dose a été analysée et elle révèle une concentration de 7,0×105 UE (unité d’endotoxine)/ml (équivalente à 1,4×106 UE par animal) de lipopolysaccharide (LPS) ainsi que des concentrations d’ion sodium et un degré de conductivité ionique deux fois supérieurs dans la solution expérimentale par rapport à celles dans la solution témoin. Les auteurs de l’étude ont formulé l’hypothèse selon laquelle la toxicité pourrait être associée à la haute concentration en LPS et/ou du degré élevé de conductivité de la solution.

Une étude de suivi a porté sur la question de savoir si la mortalité dans l’étude principale a pu être causée par des écarts entre les doses des solutions (c.-à-d., des concentrations élevées de LPS et une concentration en ion sodium ainsi qu’un degré de conductivité élevé par rapport à ceux de la solution témoin). Les groupes de souris CD-1 femelles ont reçu une solution par voie orale parmi 6 doses contenant diverses concentrations de soluté au pH neutre ou élevé, avec ou sans dose élevée de LPS (8,0×105 to 1,6×107 UE par animal) ainsi qu’avec ou sans ASB. Aucune protéine Cry2Ab2 ne leur a été administrée. La mortalité de deux animaux a été signalée (2 souris sur 5) ayant reçu une solution d’ASB au pH et au degré de conductivité élevés a été signalée et un animal (1 souris sur 10) ayant reçu une solution au pH et au degré de conductivité élevés s’est révélé moribond et a été euthanasié. Aucun signe clinique de toxicité n’a été observé chez les autres souris. Un groupe additionnel a reçu environ 3×105 UE/animal sous forme d’injection intraveineuse. Une légère perte de poids a été observée chez les animaux, mais aucun n’est décédé.

Les auteurs de l’étude ont conclu que la mortalité observée dans le cadre de l’étude principale était due à la combinaison de la concentration élevée en LPS, de la protéine et de la composition du vecteur. Les caractéristiques des solutions administrées n’étaient pas habituelles et elles ont pu interagir de manière inhabituelle. Une solution plus typique, utilisée dans le cadre d’un essai de toxicité orale aiguë de la lignée MON 89034 ainsi qu’au cours de la deuxième étude (ci-dessus mentionné) n’a pas entraîné de toxicité ni de mortalité. Toutefois, selon les évaluateurs scientifiques du Bureau d’innocuité des produits chimiques (BIPC), les résultats de l’étude principale seraient le fait d’une erreur technique (p. ex., du matériel contaminé, une erreur au cours de la préparation de la solution administrée) plutôt qu’un véritable effet délétère attribuable à la protéine administrée.

Dans une seconde étude également chez des souris CD-1 (10 souris/sexe/groupe), une dose de 2 000 mg/kg pc de protéine Cry2Ab2 issue d’E. coli dans un vecteur (carbonate-bicarbonate 2 mM , pH 10,15-10,30) avec une faible concentration en LPS et un faible degré de conductivité a été administrée de la même façon qu’au cours de l’étude principale. La protéine Cry2Ab2 issue d’E. coli était équivalente à celle utilisée dans la première étude aiguë ainsi qu’à la protéine dérivée de la lignée MON 87751. L’administration de Cry2Ab2 n’a pas produit de signes cliniques de toxicité ni de mortalité. Chez un groupe témoin, la même réaction a été observée. En se fondant sur l’absence de mortalité et d’effets délétères dans le cadre de cette étude, et de l’étude de toxicité orale aiguë évaluée auparavant dans la soumission NF-156, la section des évaluations toxicologiques préalables à la mise en marché (SETPM) a conclu que la DSENO appropriée de Cry2Ab2 serait égale ou supérieure à 2 198 mg/kg pc.

Il a été démontré que les protéines Cry1A.105 et Cry2Ab2 ne présentaient pas d’homologie significative avec des protéines ou des toxines connues, que leur toxicité orale aiguë était faible et qu’elles sont digérées rapidement dans le liquide gastrique simulé (. De plus, on s’attend à ce que la présence dans l’alimentation de ces protéines soit très faible. Ces deux protéines étaient présentes dans un produit évalué auparavant, le maïs MON 89034, dont la consommation est considérée comme sans danger.

Le poids de la preuve permet de conclure que la lignée MON 87751 est tout aussi sain que que les variétés traditionnelles de soja disponibles sur le marché Canadien.

Conclusion :

L’examen qu’a réalisé Santé Canada de l’information présentée à l’appui de la consommation alimentaire du soja MON 87751 résistant aux insectes ne suscite pas de préoccupations sur le plan de l’innocuité. De l’avis de Santé Canada, les aliments dérivés du soja MON 87751 ne comportent pas davantage de danger et sont tout aussi nutritifs que les variétés de soja actuellement sur le marché.

L’opinion de Santé Canada ne porte que sur l’utilisation à des fins alimentaires du soja MON 87751 résistant aux insectes. Les questions relatives à son utilisation dans l’alimentation animale ont été étudiées séparément conformément aux processus réglementaires mis en œuvre par l’Agence canadienne d’inspection des aliments (ACIA). L’ACIA a évalué l’information communiquée sur l’innocuité du soja MON 87751 résistant aux insectes pour la santé environnementale, animale et humaine dans la perspective de son utilisation dans l’alimentation animale. L’ACIA a conclu qu’il ne suscite pas de préoccupations en matière d’innocuité, que ce soit sur le plan de l’environnement ou de l’alimentation animale. Ce point de vue s’applique aux produits alimentaires destinés aux humains et aux animaux fabriqués à partir du soja MON 87751 résistant aux insectes destiné à la vente dans le commerce.

Le présent document d’information sur les aliments nouveaux a été préparé pour résumer l’avis sur le produit visé de la Direction des aliments, Direction générale des produits de santé et des aliments, Santé Canada. Cet avis est fondé sur l’analyse détaillée des renseignements fournis par le requérant, conformément aux Lignes directrices relatives à l’évaluation de l’innocuité des aliments nouveaux.

Pour obtenir plus de renseignements, veuillez communiquer avec :

Section des aliments nouveaux
Direction des aliments
Direction générale des produits de santé et des aliments
Santé Canada, IA 2204A1
251, promenade Sir Frederick Banting
Ottawa (Ontario) K1A 0K9
novelfoods-alimentsnouveaux@hc-sc.gc.ca

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