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Information sur les aliments nouveaux : Variété de maïs DAS-Ø1131-3 résistant aux insectes et tolérant aux herbicides

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Contexte

Santé Canada a notifié Pioneer Hi-Bred Canada Company qu'il ne s'oppose pas à l'utilisation alimentaire de la variété de maïs DAS-Ø1131-3 (ci-après dénommée DAS1131 -3) résistante aux insectes et tolérante aux herbicides. Le ministère a procédé à une évaluation exhaustive de l'innocuité de cette variété de maïs conformément à ses Lignes directrices sur l'évaluation de l'innocuité des aliments nouveaux. Ces lignes directrices reposent sur des principes internationalement reconnus pour l'établissement de l'innocuité des aliments à caractères nouveaux.

On trouvera ci-après un résumé de l'avis de Pioneer Hi-Bred Canada Company et de l'évaluation effectuée par Santé Canada. Ce document ne contient aucun renseignement commercial confidentiel.

Introduction

Pioneer Hi-Bred Canada Company a mis au point une variété de maïs génétiquement modifié (Zea mays L.), DAS1131-3, qui présente une résistance aux lépidoptères ravageurs du maïs et une tolérance à l'herbicide glufosinate-ammonium. Le caractère de résistance aux insectes a été obtenu par l'expression d'une nouvelle protéine chimérique encodée par le gène cry1DA2. La tolérance à l'herbicide glyphosate a été obtenue par l'expression d'un gène chimérique dgt-28 epsps.

La protéine chimérique Cry1Da2, codée par le gène cry1Da2, est composée des gènes cry1Da2 et cry1Ab, qui proviennent respectivement de la souche PS81I de Bacillus thuringiensis et de B. thuringiensis subsp. Kurstaki. La protéine Cry1Da2 se lie aux récepteurs de la membrane en brosse des lépidoptères ciblés et provoque la mort cellulaire par la formation de pores conducteurs d'ions non spécifiques dans la membrane apicale des cellules épithéliales de l'intestin moyen.

La protéine chimérique DGT-28 5-enolpyruvylshikimate-3-phosphate synthase (EPSPS), encodée par le gène dgt-28 epsps, est composée du gène epsps provenant de Streptomyces sviceus fusionné à un peptide de transit chloroplastique (TraP8) dérivé de Brassica napus et Brassica rapa par l'intermédiaire d'une séquence de liaison de 2 acides aminés. Le peptide TraP8 assure le transport de la protéine DGT-28 EPSPS dans le chloroplaste par la machinerie d'expression cellulaire où elle catalyse la même réaction enzymatique que d'autres EPSP synthases naturelles et modifiées qui se sont avérées conférer une tolérance au glyphosate.

L'évaluation d'innocuité réalisée par les évaluateurs de la Direction des aliments et de la nutrition a été effectuée conformément aux Lignes directrices sur l'évaluation de l'innocuité des aliments nouveaux de Santé Canada. Ces lignes directrices reposent sur des efforts d'harmonisation avec d'autres autorités réglementaires et reflètent les documents d'orientation internationaux dans ce domaine (par exemple, le Codex Alimentarius). L'évaluation a porté sur les points suivants : comment le maïs DAS1131-3 résistant à la chrysomèle des racines du maïs et tolérant aux herbicides a été développé, comment la composition et l'innocuité nutritionnelle de cette variété ont été comparées à celles de son comparateur non modifié, et quel est le potentiel de toxicité ou d'allergénicité de cette variété. Pioneer Hi-Bred Canada Company a fourni des données attestant de l'innocuité de cette variété pour une alimentation humaine au Canada.

La Direction des aliments et de la nutrition est légalement responsable de l'évaluation préalable à la mise en marché des aliments nouveaux et des ingrédients alimentaires nouveaux, comme le précise le titre 28 de la partie B du Règlement sur les aliments et les drogues (aliments nouveaux). Le maïs DAS1131-3 résistant à la chrysomèle des racines du maïs et tolérant au glufosinate est considéré comme un aliment nouveau en vertu de la partie suivante de la définition des aliments nouveaux :

« c) aliment dérivé d'un végétal, d'un animal ou d'un micro-organisme qui, ayant été modifié génétiquement, selon le cas

  1. présente des caractères qui n'avaient pas été observés auparavant ».

Mise au point de la plante modifiée

La variété de maïs DAS1131-3 a été développée par transformation d'embryons de maïs immatures de la variété de maïs autofécondé et public B104 par Agrobacterium en utilisant le vecteur de transformation PHP88492, qui contient deux cassettes d'expression, deux « landing pads » d'ingénierie et trois sites spécifiques reconnus par une nucléase à doigt de zinc présent dans un ADN-T unique. L'une des cassettes permet l'expression de la nouvelle protéine chimérique Cry1DA2, tandis que la seconde cassette a permet l'expression de la protéine chimérique DGT-28 EPSPS, qui confère une résistance à certains lépidoptères ciblés et une tolérance à l'herbicide glyphosate, respectivement. Les « landing pads » d'ingénierie et les trois sites spécifiques reconnus par une nucléase à doigt de zinc introduits n'entraînent l'expression d'aucune substance et ne confèrent aucune caractéristique.

Après la co-culture des embryons avec Agrobacterium et une phase de récupération, les embryons ont été transférés dans un milieu contenant à la fois l'herbicide glyphosate et l'antibiotique carbénicilline à des fins de sélection et pour tuer les cellules d'Agrobacterium, respectivement. Ensuite, les cals transformés ont été transférés dans un milieu de germination et incubés pour initier le développement des pousses et des racines (T0). Une analyse PCR a été réalisée sur les transformants sains régénérés afin de confirmer la présence de l'insert d'ADN-T PHP88492.

Dans le vecteur PHP88492, les gènes cry1Da2 et dgt-28 epsps sont tous deux sous le contrôle transcriptionnel du promoteur ubiZM1 endogène, de l'UTR 5' ubiZM1 et du terminateur ubiZM1. En outre, l'intron endogène ubiZM1 sert de contrôle post-transcriptionnel pour l'expression des gènes cry1Da2 et dgt-28 epsps.

Le requérant a fourni des informations à l'appui de l'innocuité et de l'utilisation historique de chaque organisme donneur et de l'organisme receveur (c'est-à-dire la variété élite B104). Ni B. thuringiensis, ni B. thuringiensis subsp. Kurstaki, ni S. sviceus ne posent de problème d'innocuité pour la santé. B. napus et B. rapa contiennent des allergènes liés à la moutarde. Toutefois, la séquence codante du peptide TraP8 est le seul élément génétique dérivé de ces espèces, ce qui empêche l'introduction de séquences codantes d'allergènes de la moutarde dans la variété de maïs DAS1131-3.

L'ADN-T de PHP88492 contient également une « landing pad », qui consiste en deux régions de « landing pads » d'ingénierie (ELP) et trois sites spécifiques reconnus par une nucléase à doigt de zinc (ZFN) flanqués par les deux cassettes d'expression.

La compagnie explique que, bien que les régions ELP et les sites spécifiques reconnus par une ZFN aient été conçus à l'origine pour être des composants d'un système d'intégration dirigée, ils n'ont pas été impliqués dans le développement de la variété DAS1131-3 et sont simplement présents, mais inactifs. La compagnie a également expliqué que la présence de ces séquences n'entraîne pas à elle seule de recombinaison puisqu'une enzyme recombinase spécifique, qui n'est pas naturellement présente dans les plantes, doit être exprimée pour fonctionner. Aucune modification génétique susceptible de permettre à la plante d'exprimer cette enzyme recombinase n'a été décrite. Par conséquent, le BDM n'est pas préoccupé par la présence des régions ELP et des sites spécifiques reconnus par une ZFN dans la variété finale de maïs DAS1131-3.

Après la transformation de la variété autofécondée publique B104 et le développement de la génération T0, Pioneer Hi-Bred Canada a entrepris un programme de sélection utilisant les variétés autofécondées PH1V5T et PH4257 de Pioneer pour développer des générations adaptées à l'analyse des caractéristiques du maïs DAS1131-3 et à l'incorporation du caractère dans les variétés élites en vue de leur commercialisation.

Caractérisation de la plante modifiée

L'ADN génomique des tissus des feuilles du maïs DAS1131-3 a été analysé par Southern-by-Sequencing (SbS) et par séquençage Sanger afin de déterminer le nombre de copies d'insertion, l'organisation au sein du génome de la plante et de confirmer l'absence de séquences appartenant au squelette plasmidique.

Les résultats de l'analyse SbS et du séquençage Sanger ont révélé que l'ADN-T PHP88492 s'est intégré dans le génome du maïs DAS1131-3 à un endroit unique au sein du chromosome 1, sans qu'aucun gène endogène ne soit perturbé au niveau des séquences 5' et 3' des bordures génomiques. L'insert est dépourvu des 27 premières paires de bases (pb) à l'extrémité 5' et des 390 pb à l'extrémité 3', et une seule mutation ponctuelle A-vers-G a été confirmée dans la première copie du promoteur ubiZM1. Ces discordances avec la séquence attendue de l'insert d'ADN-T PHP88492 n'ont pas d'implications en termes d'innocuité puisque des délétions au niveau des bordures droite et gauche se produisent souvent lors de transformation médiée par Agrobacterium. Toutes les séquences restantes sont intactes et identiques à celles de l'ADN-T PHP88492. Aucune insertion hors cible dérivée d'un vecteur, ni aucun gène de résistance aux antibiotiques, ni aucune séquence du squelette plasmidique n'ont été incorporés dans le génome du maïs DAS1131-3.

Le vecteur PHP88492 utilisé dans le développement du maïs DAS1131-3 contenait les gènes de résistance à la spectinomycine dans son squelette. Le requérant a démontré l'absence de gènes de résistance aux antibiotiques dans le génome du maïs DAS1131-3 par l'absence de séquences appartenant au squelette plasmidique par analyse SbS.

Une évaluation bioinformatique de l'analyse des cadres de lecture ouverts (ORF) a été effectuée sur le site d'insertion séquencé et les séquences de jonction pour la similitude avec des allergènes et des toxines connus et putatifs, conformément aux critères internationaux établis. Tous les cadres de lecture traduits du codon stop au codon stopNote de bas de page 1 présentant une longueur égale ou supérieure à huit acides aminés chez le maïs DAS1131-3 ont été pris en compte. Les cadres de lecture traduits putatifs du codon stop au codon stop ont été recherchés dans la base de données COMPARE (Comprehensive Protein Allergen Resource) 2021Note de bas de page 2 et dans la base de données des toxines PioneerNote de bas de page 3. Aucun des cadres de lecture traduits putatifs du codon stop au codon stop présent au site d'insertion ou aux jonctions de bordures

Chez le maïs DAS1131-3 n'a renvoyé d'alignements suite à la recherche dans les deux bases de données.

La stabilité de chaque cassette d'expression dans le génome du maïs DAS1131-3 a été démontrée en évaluant cinq générations (T1, T2, T3, T4 et T6) de maïs DAS1131-3 individuellement au moyen d'une analyse par buvardage de type Southern. L'hybridation de toutes les sondes a produit une seule bande de taille attendue dans les cinq générations d'échantillons de maïs DAS1131-3 analysés. Les schémas d'hybridation ont montré des bandes spécifiques à la variété et uniques à l'insertion du maïs DAS1131-3 et ont donc démontré la stabilité génétique de cette variété à travers toutes les générations testées.

L'ADN génomique de plantes individuelles de sept générations de maïs DAS1131-3 a été testé pour vérifier l'hypothèse selon laquelle l'insert d'ADN-T de la variété de maïs DAS1131-3 a été hérité d'une manière prévisible selon les principes mendéliens pour un locus génétique unique à l'aide de la qPCR. Les sondes utilisées étaient spécifiques à la variété. En outre, une analyse phénotypique a utilisé une évaluation visuelle des blessures causées par les herbicides pour confirmer la présence ou l'absence de blessures correspondant respectivement à un phénotype de sensibilité aux herbicides et à un phénotype de tolérance aux herbicides. Les résultats de la qPCR ont été comparés aux résultats du phénotype afin de vérifier la coségrégation du génotype avec le phénotype.

Les rapports de ségrégation déterminés pour les sept générations de la variété de maïs DAS1131-3 ont démontré que les gènes dgt-28 epsps, cry1Da2 et la variété de maïs DAS1131-3 dans son ensemble ségréguaient ensemble et conformément à la règle mendélienne de l'hérédité pour un locus génétique unique. En outre, ces résultats confirment que l'insertion d'ADN s'est ségréguée avec le trait phénotypique et qu'elle est restée stable grâce à la sélection traditionnelle.

Informations sur le produit

La variété DAS1131-3 diffère de ses homologues traditionnels par l'expression des protéines DGT-28 EPSPS et Cry1Da2. Des tests ELISA ont été utilisés pour mesurer les niveaux d'expression des protéines introduites dans les tissus végétaux (échantillons de feuilles, de racines, de pollen, de tiges et de grains) dans le cadre d'un essai en champ effectué sur plusieurs sites. Cet essai en champ était un plan en blocs complets randomisés mené sur six sites dans des régions de culture commerciale du maïs situées aux États-Unis et au Canada, avec quatre blocs sur chaque site, ce qui donne un total de 24 échantillons par tissu testé pour chaque protéine notifiée donnée. Outre l'analyse des différents tissus végétaux, l'entreprise a évalué l'expression des protéines à l'étude à différents stades de croissance du maïs, qui sont décrits par Abendroth et al. (2011)Note de bas de page 4. Aucune des protéines à l'étude ne devait être exprimée de manière spécifique à un tissu, car aucun des promoteurs qui pilotent la régulation transcriptionnelle des protéines à l'étude n'est spécifique à un tissu.

Le niveau moyen de DGT-28 EPSPS dans les tissus végétaux varie entre 3,8 et 68 ηg/g de poids sec de tissu. Les racines contiennent la plus faible quantité de protéines DGT-28 EPSPS (3,8±1,8 ηg/g de poids sec de tissu au R4) tandis que les feuilles contiennent la plus grande quantité (68±32 ηg/g de poids sec de tissu au R4). Les grains contiennent entre 14 et 39 ηg/g de poids sec de tissu à la phase de croissance R6.

Le niveau moyen de Cry1Da2 dans les tissus végétaux varie entre 8,1 et 41 ηg/g de poids sec des tissus. À maturité, les grains contiennent la plus faible quantité de protéine Cry1Da2 (8,1 ±2,2 ηg/g de poids sec de tissu) alors que les pollens contiennent la plus forte quantité (41± 4,1 ηg/g de poids sec de tissu).

Les protéines Cry1Da2 et DGT-28 EPSPS à l'étude ont une longueur de 603 et 481 acides aminés et ont un poids moléculaire d'environ 68 et 51 kDa, respectivement. Pour caractériser ces deux protéines, le requérant a fourni une analyse SDS-PAGE, un immunobuvardage de type Western, une analyse de la glycosylation des protéines, une cartographie des peptides par chromatographie liquide avec spectrométrie de masse et un séquençage des acides aminés N-terminaux par la méthode de dégradation d'Edman. En outre, la protéine Cry1Da2 a fait l'objet d'une étude de bioactivité contre les larves de S. frugiperda.

Les données de caractérisation des protéines fournies ont démontré que la variété DAS1131-3 du maïs pourrait exprimer une version tronquée de la protéine Cry1Da2 à l'étude, à laquelle il manque les 19 premiers acides aminés de la protéine Cry1Da2 dérivée du maïs. La compagnie a expliqué que la troncature N-terminale est probablement le résultat d'une "protéolyse par une protéase de type trypsine in planta ou pendant les processus d'extraction et de purification", ce qui est courant pour les protéines Cry1 lorsqu'elles sont exprimées dans des tissus végétaux ou isolées de ceux-ci (Gao et al 2006Note de bas de page 5). La troncation n'a pas affecté la fonction de la protéine et ne pose aucun problème d'innocuité. En outre, l'analyse des acides aminés N-terminaux a révélé que la protéine DGT-28 EPSPS dérivée du maïs peut contenir à son extrémité N-terminale un résidu d'arginine supplémentaire, qui est un vestige d'une séquence de liaison de 2 acides aminés, ce qui ne pose pas de problème d'innocuité.

Sur la base des données disponibles, le Bureau des dangers microbiens n'a aucune inquiétude quant à l'innocuité de la variété DAS1131-3 concernant le maïs d'un point de vue moléculaire.

Exposition alimentaire

On s'attend à ce que le maïs DAS1131-3 soit utilisé dans des applications similaires à celles des variétés de maïs conventionnelles. Le requérant ne prévoit pas de changement significatif dans l'utilisation alimentaire du maïs avec l'introduction du maïs DAS1131-3.

Données chimiques

Aucune donnée sur les résidus de contaminants chimiques n'a été fournie, et aucune considération unique de contaminant n'a été identifiée en ce qui concerne le maïs DAS1131-3. En outre, il n'y a pas de limites maximales pour les contaminants spécifiques à cet aliment dans la Liste des contaminants et autres substances adultérantes dans les aliments ou dans la Liste des concentrations maximales à l'égard de divers contaminants chimiques dans les aliments de Santé Canada.

Comme pour tout aliment ou ingrédient alimentaire vendu au Canada, il incombe au fabricant de l'aliment de s'assurer que son utilisation n'entraîne pas une violation de l'article 4(1)(a) et (d) de la Loi sur les aliments et drogues, qui stipule qu'il est interdit de vendre une denrée alimentaire qui contient une substance toxique ou délétère ou qui est falsifiée. Si une concentration élevée d'un contaminant chimique est trouvée dans un type d'aliment, Santé Canada peut procéder à une évaluation des risques pour la santé humaine afin de déterminer s'il existe un problème d'innocuité potentiel et si des mesures de gestion des risques sont nécessaires.

Nutrition

Le requérant a fourni des données de composition pour le maïs DAS1131-3, la variété de maïs de contrôle isogénique non génétiquement modifié (contrôle) et seize variétés de référence non génétiquement modifiées recueillies lors de huit essais en champ aux États-Unis et au Canada au cours de la saison de croissance 2020. Dans chaque essai, quatre répétitions de chaque entrée ont été plantées dans un plan en blocs complets randomisés. Des pratiques de production agricole commerciales typiques ont été utilisées pour les essais en champs.

Des échantillons de grains (n=32) ont été récoltés et analysés selon des méthodes acceptables pour les métabolites et les fibres, les acides aminés, les acides gras, les vitamines, les minéraux et les anti-nutriments. Les données fournies concernaient tous les éléments nutritifs et antinutritionnels clés décrits par l'Organisation de coopération et de développement économiques (OCDE)Note de bas de page 6.

Lorsque des différences statistiquement significatives entre le contrôle conventionnel et le maïs DAS1131-3 ont été notées (les valeurs P étaient < 0.05), la pertinence nutritionnelle de ces différences a été examinée plus en profondeur en comparant les résultats aux intervalles attendus pour le maïs conventionnel tels que décrits dans le document de consensus de l'OCDE (2002), à l'intervalle de référence dans l'étude et à l'intervalle de tolérance qui était basé sur des données accumulées exclusives provenant d'études sur le terrain menées entre 2003 et 2019 et consistant en un total de 184 variétés de maïs commercial de référence non génétiquement modifié et 185 environnements uniques représentatifs des régions de culture commerciale du maïs aux États-Unis, au Canada, au Chili, au Brésil et en Argentine.

Une différence statistiquement significative entre le maïs DAS1131-3 et le maïs conventionnel de contrôle a été observée pour le manganèse (p<0,02) dans l'analyse intersites, même après ajustement pour le taux de fausse découverte (FDR). Cependant, la valeur se situe dans les niveaux de tolérance et les intervalles de référence fournis par le requérant et dans l'intervalle attendu pour le maïs conventionnel. Il n'y a pas eu de différences dans les teneurs en métabolites, en fibres, en acides gras, en acides aminés, en vitamines, en minéraux ou en métabolites secondaires entre le maïs DAS1131-3 et le maïs témoin.

Sur la base des informations fournies, aucun problème nutritionnel n'a été constaté en ce qui concerne la vente d'aliments dérivés du maïs DAS1131-3 au Canada.

Toxicologie

Pour la protéine Cry1Da2, aucune mortalité n'a été observée chez les souris (DL50>5000 mg/kg pc) lors d'une étude de toxicité aiguë par voie orale en utilisant la protéine Cry1Da2 produite dans un système d'expression microbien. L'étude a suivi les lignes directrices de l'Organisation de coopération et de développement économiques (OCDE) et était conforme aux bonnes pratiques de laboratoire (BPL). Des preuves ont été fournies pour démontrer l'équivalence de la protéine Cry1Da2 produite par voie microbienne et de la protéine produite dans le maïs DAS1131-3.

La comparaison de l'exposition humaine estimée la plus élevée envers Cry1Da2 résultant de la consommation de maïs (24 µg/kg pc par jour) à la DL50 (> 5000 mg/kg pc) donne une marge de > 200 000. Cette marge a été jugée suffisante d'un point de vue innocuité.

Pour la protéine DGT-28 EPSPS, aucune mortalité n'a été observée chez les souris (DL50>2000 mg/kg pc) lors d'une étude de toxicité aiguë par voie orale en utilisant la protéine DGT-28 EPSPS produite dans un système d'expression microbien. L'étude a suivi les lignes directrices de l'OCDE et était conforme aux BPL. Des preuves ont été fournies pour démontrer l'équivalence de la protéine DGT-28 EPSPS produite par voie microbienne et de la protéine produite dans le maïs DAS1131-3.

La comparaison de l'exposition humaine estimée la plus élevée envers DGT-28 EPSPS résultant de la consommation de maïs (74 µg/kg pc par jour) à la DL50 (> 2000 mg/kg pc) donne une marge de > 20 000. Cette marge a été jugée suffisante d'un point de vue innocuité.

Il a donc été conclu que le maïs DAS1131-3 serait aussi sécuritaire que le maïs conventionnel en termes de toxicité.

Allergénicité

L'organisme hôte, le maïs (Zea mays), a des antécédents d'innocuité comme aliment au Canada et n'est pas associé à des problèmes d'allergènes.

Les séquences d'acides aminés des nouvelles protéines ont été comparées aux séquences d'allergènes connus ou suspectés dans la base de données COMPARE (Comprehensive Protein Allergen Resource) (Jan., 2021 : 2348 séquences).

Pour Cry1Da2, un alignement a été identifié avec une homologie de plus de 35 % sur 80 a.a. pour un allergène de la truite arc-en-ciel et du bétail. Toutefois, le pourcentage d'homologie (38,6 %) n'était que légèrement supérieur à la valeur indicative internationale de 35 % et aucune correspondance exacte à 8 a.a. n'a été identifiée, ce qui suggère l'absence d'un épitope. En outre, la valeur E était élevée (> 0,75), ce qui suggère que la correspondance était probablement aléatoire et n'indiquait pas de réactivité croisée. En outre, aucun alignement n'a été identifié entre cette séquence de Cry1Da2 et les épitopes de cet allergène spécifique (c'est-à-dire la chaîne alpha 2(I) du collagène) tel qu'identifié dans la base de données des épitopes immunitaires (IEDB).

La protéine Cry1Da2 est inactivée par des conditions de chauffage (30-35 minutes à 75 C), que l'on s'attend à rencontrer lors de la transformation/cuisson de certains produits à base de maïs (par exemple, cuisson). Cry1Da2 a été complètement et rapidement dégradée après incubation dans du liquide gastrique simulé pendant 1 minute, puis dans du liquide intestinal simulé pendant 0,5 minute. Ces données suggèrent que la protéine Cry1Da2 serait probablement rapidement et complètement digérée dans les conditions de l'estomac et de l'intestin supérieur de l'homme, et qu'elle aurait donc peu de chances d'interagir avec le système immunitaire et de provoquer des réactions allergiques. Aucun problème d'allergie alimentaire n'a été identifié pour cette protéine.

Pour DGT28-EPSPS, trois alignements ont été identifiés avec >35% d'homologie sur 80 a.a. pour les allergènes de la truite arc-en-ciel (40%), du bétail (40%) et de l'arachide (37%). Cependant, le pourcentage d'homologies n'était que légèrement supérieur à la valeur indicative internationale de 35 % et aucune correspondance exacte à 8 a.a. n'a été identifiée, ce qui suggère un manque d'épitopes. En outre, les valeurs E étaient élevées (>0,02), ce qui suggère que ces correspondances étaient probablement aléatoires et n'indiquaient pas de réactivité croisée. En outre, aucun alignement n'a été identifié entre ces séquences de DGT-28 EPSPS et les épitopes de ces allergènes spécifiques (c'est-à-dire la chaîne alpha 2(I) du collagène et Ara h 1) tel qu'identifié dans la base de données des épitopes immunitaires (IEDB).

La protéine DGT28-EPSPS est inactivée par des conditions de chauffage (30-35 minutes à 50 C), que l'on s'attend à trouver dans la transformation/cuisson de certains produits à base de maïs (par exemple, cuisson au four). La protéine DGT28-EPSPS a été complètement et rapidement dégradée après incubation dans du liquide gastrique simulé pendant 2 minutes, puis dans du liquide intestinal simulé pendant 0,5 minute. Ces données suggèrent que la protéine DGT28-EPSPS serait probablement rapidement et complètement digérée dans les conditions de l'estomac et de la partie supérieure de l'intestin humain, et qu'elle aurait donc peu de chances d'interagir avec le système immunitaire et de provoquer des réactions allergiques. Aucun problème d'allergie alimentaire n'a été identifié pour cette protéine.

Il a donc été conclu que le maïs DAS1131-3 serait aussi sécuritaire que le maïs conventionnel en termes d'allergénicité alimentaire.

Conclusion

L'examen effectué par Santé Canada des informations présentées à l'appui de l'utilisation de la variété de maïs DAS1131-3 résistante aux insectes et tolérante aux herbicides ne soulève pas de préoccupations liées à l'innocuité des aliments.

L'avis de Santé Canada ne porte que sur l'utilisation alimentaire du maïs DAS1131-3. Les questions relatives à son utilisation en tant qu'aliment pour animaux ont été traitées séparément dans le cadre des processus réglementaires existants au sein de l'Agence canadienne d'inspection des aliments.

Ce document d'Information sur les aliments nouveaux a été préparé pour résumer l'avis concernant le produit en question fourni à la Direction des aliments et de la nutrition, Direction générale des produits de santé et des aliments, Santé Canada. Cet avis est fondé sur l'examen approfondi des informations soumises par le requérant conformément aux Lignes directrices sur l'évaluation de l'innocuité des aliments nouveaux.

Pour plus d'informations, veuillez contacter :

Santé Canada
Section des aliments nouveaux
Direction des aliments et de la nutrition
Direction générale des produits de santé et des aliments
251 Promenade Sir Frederick Banting
PL2204E
Ottawa, Ontario, K1A 0K9

Courriel : bmh-bdm@hc-sc.gc.ca

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